引言

Ba/F3 細胞，亦稱為 BA/F3、BaF3、BAF3 及 Baf3（Cellosaurus 登錄編號 CVCL_0161），是一種源自骨髓的小鼠白細胞介素-3（IL-3）依賴性前 B 細胞系。 該細胞系最初由 Palacios 和 Steinmetz 於 1985 年在一個持續增殖、依賴 IL-3 的骨髓克隆群中描述，這些克隆攜帶 B 細胞譜系標記物 B-220，並保留了以胚系配置存在的免疫球蛋白基因。^[19] 該品系最初被報告為源自 BALB/c 小鼠，但隨後的 SNP 陣列分析證實，該品系實際上源自 C3H 小鼠。^[1] 自開發以來，Ba/F3 細胞已成為造血訊號傳導研究及腫瘤藥物開發中最廣泛應用的模型系統之一。 由於其存活與增殖完全依賴於 IL-3，因此成為一個極其純淨的實驗平台：導入致癌激酶或融合蛋白後，細胞便會轉變為因子獨立型，從而提供強大且可量化的讀數。 研究人員常利用此特性來鑑定 BCR-ABL 融合蛋白、FLT3 突變、JAK2 融合蛋白以及許多其他與臨床相關的激酶致癌基因，並以高通量格式對小分子激酶抑制劑進行分析。

重點摘要

• Ba/F3 是一種源自 C3H 小鼠骨髓的、依賴 IL-3 生長的鼠源性前 B 細胞系，其編號為 Cellosaurus 存檔編號 CVCL_0161。
• 撤除 IL-3 可作為一種嚴格的篩選試驗：親代細胞會死亡，而表達活性致癌激酶——或任何其他能提供構成性生長訊號的構建體——的細胞則能存活並增殖。
• 該細胞系已被廣泛用於研究 BCR-ABL 融合蛋白、FLT3 突變、JAK–STAT 訊號傳導以及細胞因子受體生物學。
• Ba/F3 細胞已日益適用於高通量激酶抑制劑篩選，使其成為靶向抗癌藥物研發的基石。^[2]
• 已從 Ba/F3 細胞系中建立出數百條攜帶特定致癌突變的衍生物系，涵蓋 EGFR、ALK、ROS1、RET、NTRK、FLT3 以及許多其他具臨床相關性的靶點。

什麼是 Ba/F₃？

Ba/F3 是一株源自 C3H 小鼠骨髓、需依賴特定因子生長的小鼠前 B 細胞系；在 Cellosaurus 資料庫中，此細胞系的供體性別與年齡並未有紀錄。 該親本細胞系未攜帶任何已知的活化激酶突變，且需外源性 IL-3 才能存活。在標準培養條件下，其倍增時間約為 20 小時。該細胞系的主要特徵在於其嚴格依賴 IL-3，這意味著任何賦予因子獨立生長能力的基因操作，皆能被迅速且明確地檢測出來。 此特性，加上缺乏可能造成干擾的內源性激酶突變，使 Ba/F3 細胞成為剖析激酶融合、點突變及構成性活化訊號分子在造血系統與實體腫瘤生物學中致癌潛能的不可或缺工具。 需特別指出的是，缺乏突變註釋並不等同於遺傳背景純淨：Cellosaurus 亦記錄了該細胞系經由 SNP 晶片分析所得的變異數據。

透過 SNP 微陣列分析，糾正了長期以來對該品系起源的錯誤歸屬。早期文獻曾描述 Ba/F3 源自 BALB/c 小鼠，但基因組分析證實其起源於 C3H 品系。^[1] 在該研究中檢視的 99 條小鼠細胞系中，Ba/F3 是唯一一條其遺傳背景與已報告的來源品系不符的細胞系； 此不一致之處已由該細胞系的供應商——理化學研究所（RIKEN）獨立證實；且經與其他源自 C3H 的細胞系進行形態學比較後，顯示 Ba/F3 係一獨立細胞系，而非交叉污染所致。 此發現凸顯了例行細胞系認證的重要性，特別是對於小鼠細胞系而言，僅憑STR分型可能不足以區分近交品系。使用Ba/F3的研究人員應參照Cellosaurus存取編號CVCL_0161，以確保在出版物中能明確識別該細胞系。

細胞培養資訊

Ba/F₃ 電池的優點

Ba/F3 細胞最顯著的優勢在於其二元、依賴 IL-3 的存活開關。在缺乏 IL-3 的情況下，親代 Ba/F3 細胞會迅速發生凋亡。 導入致癌激酶或融合蛋白可挽救細胞免於死亡，從而無需複雜的報告基因構建體，即可直接篩選穩定轉化克隆。此特性已被應用於多種檢測格式，從經典的菌落存活檢測，到現代用於化合物特徵分析的高通量增殖篩選。^[2] 由於讀取結果簡單且可靠，以 Ba/F₃ 為基礎的檢測方法已成為廣泛應用的「第一階段」系統，用於評估激酶抑制劑的效力；儘管如此，絕對效力值仍取決於具體的檢測方法及實驗室，因此在不同研究間進行比較時應謹慎為之。^[21]

Ba/F3 細胞在基因層面也具有可塑性，且易於進行轉染或轉導。 無論是透過逆轉錄病毒、慢病毒，還是基於電穿孔法的表達構建體遞送，皆能高效產生穩定表達的亞系。這使得研究人員得以建立數百個攜帶臨床相關突變的衍生細胞系，其靶點包括 EGFR、FLT3、BCR-ABL、EML4-ALK、RET 以及其他眾多基因。 親本系中不存在會造成干擾的內源性激酶突變，這確保了表型反應可明確歸因於所導入的轉基因。此外，約 20 小時的倍增時間有助於提高實驗通量，與生長較慢的原代細胞培養相比，可大幅縮短檢測時間。

Ba/F3 平台已被證實特別適合用於訊號肽序列的發現應用。 小島（Kojima）與北村（Kitamura）利用一種持續活性的細胞因子受體構建體，將 Ba/F3 細胞的生長依賴性轉向攜帶訊號肽的蛋白質在細胞表面的定位，從而能夠透過大規模 cDNA 篩選來鑑定分泌型及膜定位型基因產物。^[3] 這項創新的應用展示了如何將 Ba/F3 細胞對 IL-3 的依賴性，應用於遠超出單純激酶致癌基因研究範疇的領域，從而使該細胞系成為一個多功能的遺傳篩選平台。

Ba/F3 細胞的局限性

儘管 Ba/F3 細胞具有眾多優勢，但其本身存在固有的生物學限制，在解讀實驗數據時必須將此納入考量。作為小鼠前 B 細胞系，該細胞缺乏人類癌細胞中存在的許多訊號轉導適應蛋白和共受體。 在 Ba/F3 細胞中觀察到的抑制劑效力數值及下游訊號傳導反應，可能無法準確反映原代人類腫瘤細胞或患者來源組織中的活性。例如，研究肺腺癌對標靶治療產生抗藥性的研究人員，在得出臨床結論之前，必須在更具生理相關性的人類細胞模型中，對基於 Ba/F3 的研究結果進行驗證。

該品系的基因組背景也曾遭到錯誤描述。數十年來，Ba/F3 一直被認為源自 BALB/c 品系，但單核苷酸多態性（SNP）陣列分析顯示，其實際上源自 C3H 小鼠。^[1] 同一項研究發現，在所檢測的小鼠細胞系中，約有 42% 存在非整倍體現象，其中包括相當大比例源自正常組織而非腫瘤組織的細胞系；Ba/F3 本身雖因誤認而非拷貝數變化而被標記，但這項整體發現說明了核型漂移在培養過程中是多麼容易累積。 在高傳代次數下，此類不穩定性可能會影響訊號傳導結果、藥物敏感性測量，以及轉化表型的可重複性。因此，研究人員應在低傳代次數下進行實驗，並定期對細胞庫進行驗證。

最後，Ba/F3 細胞無法完全重現血液惡性腫瘤中的完整腫瘤微環境或基質相互作用。此外，該細胞亦缺乏許多人類訊號傳導成分的內源性表達，這意味著對致癌基因功能至關重要的共受體相互作用可能缺失或存在差異。 針對複雜的多亞基細胞因子受體，或需要糖基化依賴性訊號傳導的受體所進行的研究，可能需要輔以人類細胞系統，方能得出具有生物學有效性的結論。儘管存在這些限制，Ba/F3 細胞在激酶生物學領域中，仍是一種強大且廣為接受的一線研究工具。

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應用領域

激酶藥物開發與致癌基因篩選

Ba/F3 細胞已成為激酶靶向藥物發現的主要細胞平台。 Warmuth 及其同事針對此目的對 Ba/F3 系統進行了全面評估，闡述了如何將 IL-3 獨立性檢測適應於高通量格式，以評估激酶突變的致癌效力，以及小分子激酶抑制劑逆轉因子獨立生長的能力。 ^[2]該綜述強調，Ba/F3 細胞可容納範圍極廣的致癌激酶，使其成為在轉向更複雜的人類細胞模型之前，對癌症相關激酶組變異進行初步分析的通用平台。

由小島（Kojima）和北村（Kitamura）開發的信號序列陷阱（signal sequence trap）證實，Ba/F3 細胞不僅可用於激酶致癌基因研究，亦可用於功能性 cDNA 文庫篩選。 ^[3]透過將恆定活化的細胞因子受體與訊號肽功能結合，一項單一的先導實驗便篩選出 150 個先前已知的克隆——全都編碼分泌型或細胞表面蛋白質——以及 48 個新型 cDNA 克隆，其中包括先前訊號肽陷阱策略未能偵測到的 II 型膜蛋白。 此方法彰顯了 Ba/F3 平台的可擴展性，其應用範圍已超越傳統的藥物靶點驗證。

目前已收錄於 Cellosaurus 中的衍生 Ba/F3 細胞系極其多樣化——涵蓋數百種 EGFR 變異體、ALK 融合基因、RET 重排、NTRK 融合基因及抗藥性突變——這充分彰顯了親本 Ba/F3 細胞系如何成為精準腫瘤學研究的重要基礎平台。 每個衍生系均保留了純淨的 IL-3 依賴性背景，同時增加了單一且明確的遺傳變量，從而能夠在細胞層面進行系統性的結構-活性關係研究。

FLT3 突變與急性骨髓性白血病

Ba/F3 細胞最具影響力的應用之一，便是對急性骨髓性白血病（AML）中 FLT3（fms 樣酪胺酸激酶 3）突變的特徵分析。 FLT3 的內部串聯重複是 AML 中最常見的致癌病變之一，根據研究群體和檢測方法的不同，約佔病例總數的 20% 至 30%。 ^[4][20]Hayakawa 及其同事證實，將串聯重複的 FLT3 導入兩種 IL-3 依賴性細胞系 32D 和 Ba/F3 後，可持續性活化 STAT5 和 MAP 激酶，並賦予其自主、 不依賴於IL-3的生長能力；而野生型FLT3即使在持續的配體刺激下，也僅能支持極微量的增殖。^[4]這項里程碑式的研究確立了Ba/F3細胞作為驗證FLT3突變的主要功能檢測系統，至今仍是該領域的方法學參考標準。

後續研究均在此基礎上廣泛展開。 針對核心岩藻糖基化的研究顯示，在表達野生型 FLT3 的 Ba/F3 細胞中，透過 CRISPR/Cas9 敲除 Fut8 基因，足以驅動 IL-3 獨立的增殖——此效應在親代細胞中並未觀察到——同時伴隨著酪胺酸磷酸化增加及 STAT5、 AKT 和 ERK 的活化，以及配體獨立的 FLT3 二聚化。^[20]這揭示了該受體中先前未被認識的一層糖基化調控機制。 研究人員亦利用 Ba/F3 FLT3-ITD 模型探討了對 FLT3 抑制劑吉爾替尼（gilteritinib）的抗藥性；在臨床可達到的藥物濃度下，產生抗藥性通常需要多種次級突變，其中數種突變此前未曾有過報導。 ^[21]同一項研究系統性地權衡了 Ba/F3 FLT3-ITD 模型的優點與局限性，並指出雖然該平台非常適合識別和排序耐藥突變，但無法重現塑造患者耐藥性的複雜骨髓微環境。

BCR-ABL 生物學與慢性骨髓性白血病

經 BCR-ABL 融合蛋白轉染的 Ba/F3 細胞，對於理解慢性骨髓性白血病（CML）的分子生物學至關重要。 Canitrot 及其同事利用表達 p190 和 p210 BCR-ABL 異構體的 Ba/F3 細胞，證實 BCR-ABL 會賦予突變表型，使自發突變頻率較親代細胞增加三至五倍，且這種基因組不穩定性與 DNA 聚合酶 β 的表達增強有關。 ^[6]這項發現闡明了 BCR-ABL 可能驅動疾病從慢性期 CML 進展至急性骨髓性白血病的機制。

Uemura 及其同事在 Ba/F3 細胞中研究了適配蛋白 CRKL——這是 CML 患者白血病性中性粒細胞中的主要酪胺酸磷酸化蛋白之一。 ^[7]過度表達全長 CRKL 的細胞在纖維連接蛋白上的黏附性增加，且在纖維連接蛋白包被的表面上形態發生改變；而缺乏 SH2 或 N 端 SH3 結構域的缺失突變體則未出現此現象——這表明這兩個結構域對於產生此效應都是必要的。 儘管 CRKL 的過度表達並未改變 β1 整合素的表面表達，亦未自發性地誘導其活化表位，但其黏附作用仍會被抗 β1 整合素抗體阻斷。這些實驗表明，CRKL 參與了 BCR-ABL 下游、調節整合素介導黏附的訊號傳導路徑。

綜上所述，這些 BCR-ABL 研究範例說明了 Ba/F3 細胞如何透過消除內源性激酶活性的複雜性，從而使人們能夠清晰地剖析致癌基因驅動的訊號傳導。 該平台持續支援對 BCR-ABL 抑制劑抗藥性突變的特性分析，目前已提供專用的 Ba/F3 BCR-ABL 及 BCR-ABL-T315I 衍生物系，可用於在臨床相關抗藥性基因型背景下直接進行抑制劑篩選。

JAK–STAT 訊號傳導路徑

Ba/F3 細胞一直以來都是剖析哪些細胞因子受體下游的訊號傳導事件實際上對細胞生長至關重要的主要模型。Liu 及其同事構建了一種由 betac 的細胞外和跨膜區域與 JAK2 融合而成的嵌合分子（beta/JAK2），並在 Ba/F3 細胞中表達該分子。 ^[8]該嵌合體呈現持續性磷酸化狀態，且足以驅動不依賴於 IL-3 的細胞存活與增殖。值得注意的是，在這些細胞中，STAT5、Shc 和 SHP-2 並未被磷酸化，β-酪蛋白和 c-fos 啟動子活性亦未增強，而 c-myc 的轉錄則呈現持續性活化。 作者結論指出，僅靠 JAK2 的活化便足以維持細胞存活與增殖，而 STAT5 及 MAP 激酶的活化並非產生這些特定效應所必需——這提醒我們，Ba/F3 細胞中因子獨立的生長現象，本身並不必然意味著 STAT 已被活化。

Jaster 及其同事在 Ba/F3 細胞中研究了 STAT5 在 IFN-α 訊號傳導中的作用，他們證實 IFN-α 會激活 STAT5A 和 STAT5B 與 DNA 的結合，但 IL-3 對這兩種同工型而言是效力遠高得多的誘導劑。 ^[9]一種顯性負性 JAK2 突變體抑制了由 IL-3 驅動的 STAT5 活化，但未抑制由 IFN-α 驅動的活化，這揭示了這兩種細胞因子透過獨立的上游機制匯聚至同一個轉錄因子；儘管如此，作者仍結論指出，在該系統中，STAT5 並非 IFN-α 訊號傳導的關鍵因子。

研究人員利用與T細胞急性淋巴母細胞白血病相關的致癌融合蛋白——TEL–JAK2融合蛋白，在Ba/F3細胞中建構了JAK–STAT持續活化的模型。 Ho 及其同事證實，將 TEL 的尖端結構域與功能性 JAK2 激酶（JH1）結構域融合，會使 Ba/F3 細胞轉變為因子獨立型；反之，若與假激酶（JH2）結構域或無激酶活性的 JH1 結構域融合，則不會產生此效應； 活性構建體會驅動 STAT1、STAT3 和 STAT5 的持續性酪胺酸磷酸化。^[5]近期研究更發現，甲氨蝶呤能透過葉酸代謝依賴性機制抑制 TEL–JAK2， STAT3 及 STAT5 的磷酸化；此作用可被葉酸鈣逆轉，並透過 CRISPR/Cas9 敲除二氫葉酸還原酶而再現，但 5-氟尿嘧啶則無法產生類似效果。 ^[22]

Gingras 及其同事研究了透過 STAT6 傳導的 IL-4 訊號傳導，他們證實 p300/CBP 共活化因子對於 STAT6 介導的轉錄誘導至關重要，且 p300/CBP 的過度表達會增強 IL-4 驅動的報告基因活性。 ^[10]上述研究大部分是在 COS7 和 HeLa 細胞中進行的；Ba/F3 細胞則提供了關鍵的內源性證據，即天然 STAT6 與 CBP 之間的共免疫沉澱。

細胞因子受體訊號傳導與造血細胞生物學

GM-CSF/IL-3/IL-5 受體系統已利用 Ba/F3 細胞進行了廣泛的圖譜分析。 Itoh 及其同事對共同 β 亞基（betac）的八個細胞質酪氨酸殘基進行了系統性的突變分析，在 Ba/F3 細胞中表達一系列酪氨酸轉苯丙氨酸突變體以及野生型人類 α 亞基，以確定哪些殘基介導特定的訊號輸出。 ^[12]Okuda 及其同事在回顧一項平行突變系列研究時指出，GMR-β 中所有八個胞質酪胺酸殘基的突變，雖會降低受體本身、SHP2 及 SHC 的磷酸化程度，但並未消除短期增殖訊號傳導或 JAK2 與 STAT5 的磷酸化，這說明了受體結構域功能存在層級關係。 ^[13]研究顯示，RON受體酪胺酸激酶在Ba/F3細胞中會啟動IL-3 βc受體通路，從而誘導涉及F-肌動蛋白重新分布及獨特核形狀改變的形態變化，揭示了受體酪胺酸激酶與細胞因子受體系統之間的交叉溝通。 ^[14]

針對 IL-2 受體，其受體子域的需求也已得到剖析。 Hunt 及其同事利用轉染的 Ba/F3 細胞系，鑑定出 IL-2 受體 β 鏈的酸性結構域及靠近膜的絲氨酸豐富區域，是激活 p38 和 p54 MAP 激酶所必需的，其中 Tyr338（即 Shc 結合位點）扮演關鍵中介角色。 ^[11]由於酸性結構域對 IL-2 驅動的增殖並非不可或缺，作者因此推論，p38 或 p54 MAP 激酶的活化實際上並非 Ba/F3 細胞 IL-2 驅動生長所必需，而這種解離現象在原代 T 細胞中同樣成立。

研究人員亦利用 Ba/F3 細胞探討造血前體細胞的細胞週期調控。Mahmud 及其同事證實，TGF-β1 會延緩 Ba/F3 細胞從 G1 期向 S 期的進展，並將此生長減緩現象歸因於 Bcl-2 蛋白及 CDK 抑制劑 p27 的上調。 ^[15]Levings 及其同事研究了 IL-4 與活化的 Raf-1 協同作用以驅動 Ba/F3 細胞長期增殖，他們發現 IL-4 單獨使用時無法支持細胞生長，但可與活化的 Ras 或 Raf-1 協同作用，以維持與 IL-3 相當的持續增殖。 ^[16]

工程化受體切換系統利用了 Ba/F3 細胞對 IL-3 的依賴性，應用於基因治療。 Kume 及其同事開發了一種與細菌螺旋酶 B 融合的 G-CSF 受體（GcrGyr），其中二聚化的抗生素庫梅霉素（coumermycin）可觸發不依賴於 IL-3 的 Ba/F3 增殖，作為擴增基因改造造血細胞的概念驗證型選擇性放大基因系統。 ^[17]同樣地，研究顯示，IL-11 與可溶性 IL-11 受體融合蛋白在缺乏膜結合型 IL-11 受體 α 亞單位的 gp130 轉染 Ba/F3 細胞上，可作為超級激動劑發揮作用，這證明了可溶性受體成分在功能上可以替代跨膜亞單位。 ^[18]

結論

Ba/F3 細胞（CVCL_0161）是現代生物醫學研究中最為多功能且經廣泛驗證的小鼠細胞系平台之一。其對 IL-3 的嚴格依賴性，為致癌激酶（包括 BCR-ABL 融合蛋白、FLT3 突變、 以及 JAK2 融合蛋白——以及針對慢性骨髓性白血病、急性骨髓性白血病、前體細胞淋巴母細胞性白血病-淋巴瘤和肺腺癌具有臨床相關性的小分子激酶抑制劑，提供了一種精巧且可重複的功能檢測方法。 數十年的研究已確立 JAK–STAT 訊號傳導、細胞因子受體生物學以及造血細胞調控為 Ba/F3 應用的核心領域。該細胞系的適應性使研究人員得以建立數百種攜帶特定抗藥性突變的衍生模型，使其在標靶療法開發中不可或缺。 若您正計劃建立或擴展激酶生物學或藥物發現計畫，可於 cytion.com 取得 Ba/F3 細胞——請立即造訪產品頁面進行諮詢或下單。

重要文獻

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